Revista de Ciencias Clínicas y Médicas

Abstracto

Una visión general de la importancia biomédica de la alfa-1-antitripsina

Marco Faupel

Las proteasas (también conocidas como proteinasas o peptidasas) son hidrolasas que descomponen las proteínas en péptidos y aminoácidos más pequeños. Son un tipo de enzima que desempeña un papel crucial tanto en aplicaciones biológicas como comerciales. Las serina proteasas, las aspárticas proteasas, las cisteína proteasas, las treoninas proteasas, las glutamato proteasas y las metaloproteasas son los seis tipos de proteasas. Los seres humanos tienen entre 500 y 600 proteasas distintas, la mayoría de las cuales son serina, cisteína y metaloproteasas. El control de la actividad de las proteasas en los tejidos es necesario para mantener la homeostasis. Cuando están presentes en grandes concentraciones, tienen el potencial de ser dañinas. Para evitar la degradación de las proteínas del tejido conectivo, como la elastina, el colágeno y los proteoglicanos, se regulan estrictamente en el área extracelular y percelular. La expresión/secreción regulada, la activación de precursores inactivos o zimógenos de proteasas y la destrucción de enzimas maduras se utilizan típicamente para proporcionar el grado más básico de control. Los inhibidores endógenos de proteínas inhiben su acción protolítica, que es un segundo nivel de regulación. Fermi y Pernossi descubrieron la acción inhibidora de las proteasas del plasma humano en 1894. Shultz descubrió el principal inhibidor de la actividad proteolítica en 1955 y lo denominó alfa1-antitripsina (1-AT) por su capacidad para inhibir la tripsina.