Christopher A. Beaudoin*, Tom L. Blundell
Los anticuerpos son un componente esencial del sistema inmunitario adaptativo que funciona para neutralizar a los invasores extraños, como los patógenos bacterianos y parasitarios. Sin embargo, los epítopos de las células B siguen siendo difíciles de predecir debido a su indistinguibilidad general de otras regiones proteínicas. Las herramientas de predicción de epítopos en el pasado se han basado en gran medida en la similitud de la secuencia de aminoácidos; sin embargo, se ha demostrado que la implementación de análisis de la estructura proteica tridimensional en los algoritmos de predicción de epítopos aumenta la precisión de la detección. Además, las comparaciones estructurales entre proteínas antigénicas para determinar su potencial para unirse a anticuerpos reactivos cruzados no se han explorado ampliamente en la literatura. Estudios recientes han señalado la utilidad de observar las estructuras de epítopos compartidos para predecir la reactividad cruzada de anticuerpos, lo que puede arrojar luz sobre la inmunidad cruzada entre patógenos infecciosos y enfermedades autoinmunes inducidas después de la infección. Por lo tanto, en este artículo, se analiza el impacto potencial de incluir comparaciones de similitud estructural en la detección de epítopos compartidos. Con la gran cantidad de información estructural que se determina mediante métodos de modelado computacional de proteínas tridimensionales, la capacidad de realizar estos análisis se está volviendo más factible.