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Abstracto
Comparación entre dos construcciones de L-asparaginasa II de Erwinia carotovora: clonación, expresión heteróloga, purificación y caracterización cinética
Priscila Lamb Wink, Heique Marlis Bogdawa, Gaby Renard, Jocelei Maria Chies, Luiz Augusto Basso y Diógenes Santiago Santos
La L-asparaginasa II de Erwinia carotovora puede representar una importante terapia alternativa en el tratamiento de la leucemia linfoblástica aguda infantil, a pesar de su prometedora menor actividad de glutaminasa que las L-asparaginasas II de Escherichia coli y Erwinia chrysanthemi , actualmente utilizadas en el tratamiento de esta enfermedad. Aquí describimos la clonación, expresión, purificación y determinación de parámetros cinéticos en estado estacionario para la L-asparaginasa II de E. carotovora: con (AspSP) y sin el péptido señal (AspMP). AspMP se purificó hasta homogeneidad mediante un protocolo de un solo paso con un rendimiento del 91%, y AspSP mediante un protocolo de dos pasos con un rendimiento del 28%. Además, ambas enzimas presentaron actividades específicas altas similares: 208,1 y 237,6 U mg -1 , respectivamente. Los valores de Km y k cat mostraron que AspMP tiene menor actividad de glutaminasa que AspSP. Además, AspMP se produce mediante un protocolo de purificación más simple y con mayor rendimiento. Este proceso puede ser susceptible de producción a gran escala y ser de interés para investigadores y empresas biofarmacéuticas.