Revista de tecnología microbiana y bioquímica

Abstracto

Unión de polianilina con la D-aminoácido oxidasa de Rhodosporidium toruloides y riñón de cerdo: una perspectiva del mecanismo de unión para la inmovilización en soportes de polianilina

Susmita Singh y Alak K Buragohain

Se estudió la interacción de la polianilina (PAni) con la D-aminoácido oxidasa (RtDaao) de Rhodosporidium toruloides y la D-aao de riñón de cerdo (PkDaao) mediante un enfoque bioinformático. La interacción de PAni con RtDaao no interfiere con la unión del sustrato y, por lo tanto, la actividad de la D-aminoácido oxidasa (D-aao) no se ve afectada por el ligando. La cavidad del sitio activo de la D-aao de riñón de cerdo (PkDaao) está compuesta por los residuos Leu 51, Tyr 224, Tyr 228, Arg 283 y Gly 313. La PAni interactúa con Leu 51 y Thr 317 de la cadena G de la PkDaao con una energía de interacción de -2,5 y -1,09 kcal/mol respectivamente. La D-aao se inmovilizó sobre perlas de PAni-alginato de sodio utilizando glutaraldehído como agente de reticulación. 1 g de perlas de D-aao de PAni-alginato de sodio contenía 0,093 ml o 0,385 U de la enzima D-aao. El rendimiento de actividad (AY) se calculó como 18,92 %, según lo determinado por el método de detección de piruvato, mientras que el AY se calculó como 17,3 %, según lo determinado por el método o-PDA de ensayo de D-aao de las perlas. Las perlas de D-aao de PAni-alginato de sodio se caracterizaron por espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier (FTIR), difracción de rayos X (XRD), difracción de rayos X por energía dispersiva (EDX), análisis termogravimétrico (TGA) y análisis por microscopía electrónica de barrido.