Revista de tecnología microbiana y bioquímica

Abstracto

Expresión de proteínas a través de la chaperona molecular ClpL

Hyog Young Kwon, Sang-Sang Park, Mohammad Farid Zia y Dong-Kwon Rhee

La expresión de proteínas mediante sistemas bacterianos ha avanzado sustancialmente en las últimas décadas, pero Escherichia coli sigue siendo el huésped de expresión más utilizado, a pesar de los problemas relacionados con la solubilidad de las proteínas. Se han desarrollado varias soluciones, como diferentes cepas huésped, diferentes vectores e incubación con co-chaperonas, para minimizar la agregación de proteínas y garantizar una producción de proteínas de alta calidad. Aquí, revisamos los métodos comúnmente utilizados para aumentar la solubilidad de las proteínas, con un enfoque en la familia Clp/Hsp100 y ClpL neumocócica, un nuevo miembro de la familia Clp/Hsp100 que es altamente inducido en Streptococcus pneumoniae durante el choque térmico. A diferencia del sistema DnaK, que requiere un sistema de co-chaperona adicional para restablecer la conformación natural de las proteínas objetivo desnaturalizadas, ClpL neumocócica es capaz de desagregar proteínas desnaturalizadas de forma independiente, sin requerir un sistema de co-chaperona. En consecuencia, ClpL podría ser un sistema de chaperona útil para solubilizar proteínas extrañas durante la sobreexpresión de proteínas.