Boris I. Kurganov
La búsqueda de agentes capaces de suprimir eficazmente la agregación proteica y la elaboración de los sistemas de prueba correspondientes se encuentran entre los problemas más importantes de la bioquímica moderna y la bioquímica analítica [1-7]. Para caracterizar la actividad antiagregante de diferentes agentes, incluidas las chaperonas de naturaleza proteica y las chaperonas químicas de bajo peso molecular, se utilizan principalmente sistemas de prueba en los que el estado inicial de una proteína diana es la proteína nativa que experimenta un desdoblamiento y una agregación posterior bajo la acción de diferentes factores. El desdoblamiento de la proteína diana puede ser causado por el calentamiento a temperaturas elevadas. Para varias proteínas, el proceso de desdoblamiento puede iniciarse por la escisión de los enlaces SS en la molécula de proteína. La agregación inducida por ditiotreitol (DTT) se demostró, por ejemplo, para α-lactoalbúmina, insulina, lisozima y albúmina de suero bovino (BSA).