Revista de tecnología microbiana y bioquímica

Abstracto

Fermentación en estado sólido de residuos agroindustriales para la producción de glucoamilasa a partir de hongos endófitos Penicillium javanicum de Solanum tuberosum L.

Mervat Morsy Abbas Ahmed El-Gendy* y Nourah Hassan Alzahrani

Se evaluó la producción de glucoamilasa bajo fermentación en estado sólido de residuos agroindustriales, incluyendo cáscara de maní, mazorca de maíz, rastrojo de maíz, bagazo de caña de azúcar, paja de trigo, paja de cebada y paja de arroz como sustratos baratos renovables por diferentes 14 especies de hongos endófitos. Entre ellos, el hongo endófito Penicillium javanicum obtenido de la raíz de Solanum tuberosum L. mostró el rendimiento máximo de glucoamilasa utilizando cáscara de maní como sustrato sólido (289,23 ± 0,80 U/gds). Bajo los parámetros de producción optimizados en el proceso de fermentación en estado sólido (matraz Erlenmeyer de 250 mL que contiene 20 gramos de cáscara de maní suplementada con 30% de desechos de soja como una forma económica y ecológica de producción de enzimas tamizadas a 1 mm, humedecidas hasta un contenido de humedad inicial del 55% con aguas residuales del proceso de papa, pH 5.0, inóculo intenso 2 × 108 esporas e incubadas a 30 °C durante un período de fermentación de 5 días), se produjo un aumento de cuatro veces (4,19 veces) en la producción de glucoamilasa. En nuestro estudio hubo una fuerte relación entre la secreción de enzimas y la trofofase. La enzima purificada exhibió una actividad específica de 81,60 y 237,24 U/mg con una recuperación enzimática igual a 51,11 y 22,14% y un factor de purificación de 2,2 y 6,39 veces después de la precipitación con (NH4)2SO4 y fraccionamiento en gel sobre sephadex G-100, respectivamente, con una actividad máxima a 40-50°C y pH 5, y fue estable y retuvo el 100% de su actividad a temperaturas de hasta 60°C junto con un pH de 5-7. La enzima no era metaloenzima debido a que EDTA y EGTA a 50 mM no tuvieron efecto sobre la actividad de la glucoamilasa, pero se consideró una serina proteasa debido a que perdió el 68 y el 92% de su actividad, el inhibidor de la serina proteasa, fluoruro de parametilsulfonilo (PMSF), a 10 y 50 mM, respectivamente.