Eliana Pivetta, Alfonso Colombatti y Paola Spessotto
Las proteínas de la matriz extracelular (ECM) constituyen una red compleja de macromoléculas con propiedades físicas, bioquímicas y biomecánicas distintivas. Se expresan de forma dinámica y sus funciones celulares dependen en gran medida de las señales del entorno local. Las proteínas de la ECM, principalmente mediante la interacción con las integrinas en la superficie celular, inician eventos de señalización posteriores que involucran diversas funciones celulares. Aunque está estrictamente controlada en el desarrollo normal, la ECM suele desregularse y desorganizarse en enfermedades como el cáncer. La ECM anormal afecta la progresión del cáncer al promover directamente la transformación celular, la metástasis y facilita la angiogénesis y la inflamación asociadas al tumor, y por lo tanto conduce a la generación de un microambiente tumorigénico. En esta revisión, resumimos y analizamos el conocimiento actual sobre el papel promotor o inhibidor diverso que desempeñan miembros seleccionados (colágeno, fibronectina, tenascina, trombospondina, LTBP-2, fibulina, CCN1, decorina, EMILIN2) de la ECM dentro del microambiente que influye en la progresión del tumor, con énfasis en EMILIN1. Esta glicoproteína, miembro de la superfamilia del dominio gC1q, participa en el mantenimiento de la presión arterial, el correcto funcionamiento de los capilares linfáticos y los vasos colectores y, a través de la interacción con las integrinas α4β1 y/o α9β1, regula la proliferación celular. Esta última función pone de relieve el papel peculiar de EMILIN1 como miembro antiproliferativo de la matriz extracelular y, probablemente, un nuevo supresor tumoral.