Bioquímica y Bioquímica Analítica

Abstracto

Estructura alostérica de la hemoglobina humana libre de efectores

Francisco Knowles

La afinidad de O ₂ de la hemoglobina humana, libre de moléculas E, se midió en Bis-Tris 0,050 M, pH 7,0 con HCl, 20 °C. Un diagrama de Hill de los datos de unión de equilibrio de O ₂ revela una pendiente inicial de 2 y no demuestra una inflexión ascendente. Cuatro reacciones de unión de O ₂ explican estos resultados. La estructura tetramérica de la hemoglobina en un electrolito de soporte libre de E se puede describir como dos subunidades diméricas cooperativas: ( ^T,1 α, ^R,2 β) y ( ^T,2 α, ^R,1 β). Las subunidades de la Hb ₄ humana son cadenas α y β. Dentro del tetrámero de hemoglobina: (i) Las inclusiones entre paréntesis describen la composición de las subunidades diméricas cooperativas; (ii) Los superíndices en la parte superior izquierda identifican la posición de la subunidad en el tetrámero y el estado conformacional; R para el estado de alta afinidad y T para el estado de baja afinidad. Las constantes de equilibrio de estos cuatro pasos están relacionadas con las constantes intrínsecas de unión de O ₂ para las cadenas α y β, K _α y K _β , respectivamente, mediante factores estadísticos: La ecuación de estado contiene estas cuatro cantidades desconocidas.