Bioquímica y Bioquímica Analítica

Abstracto

Ecuación de estado para la unión de O 2 por la hemoglobina en los glóbulos rojos humanos

Francis Knowles*, Douglas Magde

Los datos de equilibrio de unión de O ₂ de la hemoglobina en sangre completa en condiciones estándar se ajustaron a una ecuación de estado compuesta por tres cantidades desconocidas: K _α , la constante de equilibrio para la unión de O ₂ por cadenas α de baja afinidad equivalentes; K _Δ , una constante de equilibrio adimensional que describe el cambio entre las estructuras de baja y alta afinidad de la hemoglobina, estado ^T y estado ^R ; K _β , la constante de equilibrio para la unión de O ₂ por cadenas β de alta afinidad equivalentes. Los valores de las cantidades desconocidas a pH 7,4 y 37 °C son: K _α = 15 090 L/mol; K _Δ = 0,0260; K _β = 393 900 L/mol. Un gráfico de valores predichos versus observados de saturación fraccional, F, es lineal: F _PRE = 0,9998 F _OBS = 0,0005, R ² = 0,9997. La ecuación de estado de Perutz/Adair se define como tal en la medida en que todos los aspectos de la estereoquímica se imponen al modelo de enlace secuencial anterior de Adair. La ecuación de estado de Perutz/Adair es general y describe: (i) la curva de enlace de equilibrio de CO de sangre completa en condiciones estándar, K _α = 4,27 × 10 ⁶ L/mol, K _Δ = 0,05741 y K _β = 99,1 × 10 ⁶ L/mol; (ii) la curva de enlace de equilibrio de O _{2 de hemoglobina purificada en NaCl 0,100 M, BisTris 0,050 M, pH 7, 20 °C, K α} = 5,34 × 10 ⁴ L/mol, K _Δ = 0,03252 y K _β = 1,81 × 10 ⁶ L/mol.