Abstracto

Inmovilización de la lipasa B de Candida Antarctica en un soporte de hidrogel silicificado y su aplicación como biorreactor

Rudina Bleta

Los hidrogeles supramoleculares han atraído un creciente interés en los últimos años debido a su capacidad para incorporar altos niveles de proteínas, células, anticuerpos, péptidos y genes [1-2]. En este trabajo, proponemos un nuevo enfoque para el confinamiento de la lipasa B de Candida Antarctica (CALB) dentro de un rgb P rc F127 α-ccxr α-CD) silicificado supramolecular [3]. Después de la funcionalización de la matriz, se evaluó el rendimiento catalítico del biocatalizador soportado en la oxidación de 2,5-diformilfurano (DFF) a ácido 2,5-furandicarboxílico (FDCA), una alternativa completamente de origen biológico al ácido tereftálico utilizado en la producción de tereftalato de polietileno (PET) [4]. Nuestros resultados revelaron que, si bien la CALB inmovilizada en sílice sol-gel convencional produjo exclusivamente ácido 5-formilfurano-2-carboxílico (FFCA), el confinamiento de la enzima en el hidrogel silicificado impartió un aumento de 5 veces en la conversión de DFF y proporcionó un rendimiento de FDCA del 67 % en 7 h y rendimientos casi cuantitativos en menos de 24 h. Se descubrió que la estructura de poros interconectados jerárquicamente de la matriz huésped proporcionaba una ruta de difusión de fácil acceso para los reactivos y productos, mientras que su interfaz hidrofílica-hidrofóbica flexible fue extremadamente beneficiosa para la activación interfacial de la lipasa inmovilizada.

Descargo de responsabilidad: este resumen se tradujo utilizando herramientas de inteligencia artificial y aún no ha sido revisado ni verificado