Claudio Nicolini, Luca Belmonte, George Maksimov, Nadezda Brazhe y Eugenia Pechkova
Utilizando espectroscopia Raman y lisozima, esta última como proteína modelo, investigamos las diferencias en la conformación de la proteína antes y después de la nucleación y el crecimiento de cristales inducidos por nanoplantillas LB. Se encontró que la principal diferencia en la conformación de la lisozima está asociada a la mayor cantidad de enlaces SS en la lisozima de los cristales LB, probablemente en el extremo C de la proteína, lo que resulta en una mayor rigidez de las moléculas de lisozima y el cristal LB en su conjunto. El crecimiento en tamaño del cristal LB a lo largo del tiempo también está acompañado por la formación de enlaces SS. La estructura atómica, determinada por difracción de rayos X, se correlaciona Los resultados de la espectroscopia Raman confirman que las principales diferencias entre LB y los cristales clásicos están en términos del entorno de las moléculas de agua previamente asociado con la mayor estabilidad de la radiación de los cristales LB.