Susmita Singh
Las oxidasas de L-aminoácidos (EC 1.4.3.2, L-aao) son flavoenzimas que catalizan la desaminación estereoespecífica de un L-aminoácido a su correspondiente α-cetoácido con la producción de peróxido de hidrógeno y amoníaco. Estas enzimas están ampliamente distribuidas en diversos filos, desde bacterias y hongos hasta mamíferos y muchas serpientes venenosas. Aunque están principalmente involucradas en el catabolismo celular de aminoácidos, se atribuyen muchas otras funciones fisiológicas a las L-aao, incluida su propiedad antibacteriana y su capacidad para proteger contra infecciones. La L-aao también se ha correlacionado con la producción de penicilina, la síntesis de violaceína y el desarrollo de biopelículas y la dispersión celular. Las L-aaos del veneno de serpiente se estudian ampliamente por su capacidad para inducir apoptosis, agregar plaquetas, inducir hemorragia, edema y muchos otros efectos tóxicos. Las L-aaos se han caracterizado bioquímicamente y se ha descubierto que difieren en términos de parámetros bioquímicos no solo entre diferentes especies sino también entre miembros de la misma especie. La enzima L-aao actúa sobre los L-aminoácidos, preferentemente sobre los L-aminoácidos básicos, aromáticos y alifáticos. La enzima del veneno de serpiente muestra una amplia actividad oxidante hacia los L-aminoácidos aromáticos e hidrófobos, como la leucina, la fenilalanina y la isoleucina. Las L-aao tienen un valor práctico en las investigaciones bioquímicas y químicas, ya que se han utilizado para destruir el lisómero de un DL-aminoácido racémico y, de este modo, producir una preparación ópticamente pura del isómero D. Como tal, la L-aao encuentra numerosas aplicaciones como catalizadores en la biotransformación y para la producción de cetoácidos. La L-aao también se ha utilizado para la determinación de L-aminoácidos como parte de biosensores. Se informa que los L-aminoácidos se encuentran en los fluidos fisiológicos de pacientes con ciertas enfermedades y trastornos. Además, el contenido de ciertos aminoácidos controla esencialmente la calidad nutricional de los alimentos. La L-aao es útil en este aspecto mediante el desarrollo de biosensores para detectar los L-aminoácidos. Se sabe que los L-aao del veneno de serpiente inducen apoptosis y efectos antibacterianos mediados por el peróxido de hidrógeno producido durante la reacción L-aao. El peróxido de hidrógeno induce estrés oxidativo que, a su vez, activa las proteínas de choque térmico e inicia una serie de funciones que finalmente conducen a la apoptosis y la muerte celular. En este aspecto, los L-aao pueden ser muy útiles para el desarrollo de terapias y fármacos eficaces para controlar las células tumorales y las infecciones bacterianas, leishmanicidas, virales y protozoarias. También se ha informado que los L-aao muestran una inhibición dependiente de la dosis sobre la infección y replicación del VIH-1 y, como tal, se pueden estudiar para el desarrollo de medicamentos contra el VIH.