Bioquímica y Bioquímica Analítica

Abstracto

Nueva función fisiológica de las chaperonas, facilitando la reconstitución de las apoenzimas

Boris I Kurganov y Natalia A Chebotareva

Una de las ramas importantes de la bioquímica y la biología molecular modernas es la investigación de la estructura y la función de las chaperonas moleculares. La función principal de la familia de chaperonas moleculares denominadas proteínas de choque térmico pequeñas (sHsps) es la supresión de la agregación de especies proteínicas no nativas formadas bajo condiciones de estrés o durante el plegamiento de las cadenas polipeptídicas recién sintetizadas [1-3]. La baja masa molecular de los monómeros (de 12 a 43 kDa) y la tendencia a formar grandes oligómeros con altas masas moleculares de hasta 1000 kDa son típicas de esta familia de proteínas [4-14]. La presencia de un dominio α-cristalina conservador en la estructura de sHsp parece ser importante para la formación de dímeros estables, mientras que los extremos variables N y C parecen participar en la formación de grandes oligómeros [2-4,7]. Se supone que la polidispersidad y la dinámica de la estructura cuaternaria juegan un papel importante en la función de las chaperonas sHsp celulares [2,12]. Las sHsps no pueden proporcionar el plegamiento de la cadena polipeptídica; sin embargo, forman complejos con proteínas no nativas y pueden transferir estas últimas a chaperonas dependientes de ATP que brindan asistencia al plegamiento de proteínas o a proteosomas, donde ocurre la degradación proteolítica de las proteínas desplegadas [15-19].