Nihan Unubol, Suleyman Selim Cinaroglu, Merve Acikel Elmas, Sümeyye Akçelik, Arzu Tugba Ozal Ildeniz, Serap Arbak, Adil Allahverdiyev y Tanil Kocagoz
Los péptidos antimicrobianos son fármacos ampliamente preferidos para el tratamiento de enfermedades infecciosas. Inspirándose en los péptidos antimicrobianos naturales, en este estudio se diseñaron péptidos cortos que muestran una buena actividad antibacteriana. Los péptidos consistían en la repetición de aminoácidos hidrofóbicos y cargados positivamente, ubicados en un lado de la hélice alfa. La arginina en los péptidos resultó en una mejor actividad en comparación con la lisina. Tener aminoácidos cargados positivamente en ambos extremos creó una mejor actividad para Escherichia coli en comparación con Staphylococcus aureus, y solo en un extremo, creó actividades comparables para ambos organismos. La colocación de argininas en un lado en forma de zigzag aumentó prominentemente la actividad en comparación con la colocación en el eje lineal. El alargamiento de la cola hidrofóbica resultó en la autounión y eliminó la actividad antibacteriana. Las simulaciones de dinámica molecular sugirieron que una sola molécula es capaz de crear un canal hidrofílico en la membrana. El examen microscópico electrónico de estafilococos tratados con estos péptidos reveló que las bacterias se dividieron en mitades. Los estudios de acoplamiento revelaron que los péptidos se unen fuertemente a la principal proteína de membrana que sintetiza peptidoglicano, la glicosiltransferasa. La composición y el diseño únicos de estos péptidos revelaron una prometedora actividad antibacteriana que puede conducir al desarrollo de nuevos compuestos antimicrobianos eficaces contra organismos resistentes a múltiples fármacos.