Revista de minería de datos en genómica y proteómica

Abstracto

Predicción del sitio funcional de una proteína usando un grado conservador y un grado aproximado

Yosuke Kondo y Satoru Miyazaki*

Hasta ahora, para predecir los sitios importantes de una proteína, se han desarrollado muchos métodos computacionales. En la era de los macrodatos, se requieren mejoras y sofisticación de los métodos existentes mediante la integración de datos de secuencia en los datos estructurales. En este artículo, apuntamos a dos cosas: mejorar los métodos basados ​​en secuencias y desarrollar un nuevo método que utilice datos tanto de secuencias como estructurales. Por lo tanto, desarrollamos un método de traza evolutiva modificado originalmente, en el que definimos grados conservadores calculados a partir de una alineación de secuencia múltiple dada y un grado próximo para evaluar los sitios activos predichos desde un punto de vista de la interacción proteína-ión, proteína-ligando, proteína-ácido nucleico, proteína-proteína mediante el uso de estructuras tridimensionales. En otras palabras, el grado próximo también puede evaluar un residuo de aminoácido. Cuando aplicamos nuestro método a las proteínas del factor de elongación de la traducción Tu/1A, mostró que los grados conservadores son evaluados con precisión por el grado próximo. En consecuencia, nuestra idea indicó dos ventajas. Una es que podemos tener en cuenta varias estructuras de cocristales para la evaluación. Otra es que, calculando la aptitud entre el grado conservador dado y el grado próximo, podemos seleccionar el mejor grado conservador.