Ekowati Chasanah, Gintung Patantis, Dewi Seswita Zilda, Mahrus Ali y Yenny Risjani
Nuestro estudio anterior encontró que KLU 11.16, aislado de desechos de camarón, secretaba enzimas quitinolíticas. La enzima cruda fue interesante ya que su quitooligosacárido fue capaz de inhibir algunas bacterias patógenas. En este estudio informamos una purificación y caracterización de la enzima quitosanasa producida y la identificación de KLU 11.16. La purificación de la enzima se realizó en dos pasos mediante cromatografía de intercambio iónico seguida de filtración en gel. Dos de los 4 picos del paso de filtración en gel, es decir, las fracciones 16 y 33, fueron capaces de hidrolizar el 100% del quitosano desacetilado, lo que indica que ambas fracciones contenían enzima quitosanasa. La enzima de la fracción 16 tenía un peso molecular aproximado de 98,3 kDa. La enzima funcionó de manera óptima a una temperatura de 300 °C y un pH de 6. La adición de iones Ca2+, Fe2+, K+, Na+ en forma de sal de Cl2 y detergente Triton X-100 aumentó la actividad enzimática, mientras que los iones Co2+, Mn2+ y Zn2+ en la misma concentración disminuyeron la actividad enzimática. La adición de EDTA y SDS disminuyó significativamente la actividad enzimática. La identificación basada en moléculas reveló que KLU 11.16 era 99% similar al medio de Aeromonas.