Revista de minería de datos en genómica y proteómica

Abstracto

Caracterización estructural del dominio de unión a FAD de CglE, una posible deshidrolipoamida deshidrogenasa en E. coli K1 meningítica

Yi-Ming Wang y Hong Cao

Para caracterizar las características estructurales del dominio de unión a FAD de CglE de E. coli K1, una deshidrolipoamida deshidrogenasa (DLDH) mediante modelado de homología. La similitud de secuencia de los residuos N-terminales 1-70 con la subunidad a del dominio de unión a FAD de CglE de E. coli K1 y otras DLDH proporcionó una base para el diseño del dominio de unión a FAD de CglE. Como resultado de no encontrar una única plantilla satisfecha para el modelado de homología para CglE, se obtuvieron dos plantillas (código PDB 2q7vA y 1jehA) mediante un procedimiento de modelado de homología en línea para el modelado de múltiples plantillas. Para obtener una proteína objetivo de alta calidad, se utilizó un software de bioinformática computacional Accelrys Discovery Studio client 2.5 y varios servidores en línea automatizados. Debido a la identidad relativamente baja de las alineaciones, se tomaron en consideración dos plantillas en un intento de mejorar el modelo de homología. La calidad del modelo refinado se evaluó sobre la base de aspectos geométricos y energéticos, incluidas simulaciones MD, minimizaciones de energía, diagrama de Ramachandran y otras mediciones.