Prachi Jain, Dhara Arora y Satish C Bhatla
Desde su introducción a principios de los años 90, la resonancia plasmónica superficial (SPR, por sus siglas en inglés) se ha convertido en una poderosa herramienta de investigación para estudiar la especificidad, la afinidad y la cinética en tiempo real de una amplia gama de interacciones biomoleculares, incluidas las interacciones proteína-ADN, proteína-proteína, proteína-carbohidrato, proteína-ARN y proteína-lípido. La resonancia plasmónica superficial (SPR, por sus siglas en inglés) ha proporcionado información crucial sobre los mecanismos de las interacciones moleculares que acompañan a diversos aspectos del desarrollo de las plantas. La relación estructura-función de varias lectinas depende de la disposición cuaternaria de sus monómeros. Se han realizado nuevos hallazgos en la investigación de hormonas vegetales utilizando la SPR como técnica. Así, se han identificado nuevas proteínas de unión al ácido salicílico (SABP, por sus siglas en inglés) en Arabidopsis. Estas incluyen la subunidad E2 de la α-cetoglutarato deshidrogenasa, las glutatión S-transferasas, las oligopeptidasas TOP2 y TOP1 y miembros de la familia de proteínas GAPDH. Al inmovilizar péptidos DELLA marcados con biotina en el chip sensor y AtGID1a [receptor de ácido giberélico (GA) de Arabidopsis] como analito, se ha observado que GA4 mejora al máximo la unión entre DELLA y GID1. El método de detección SPR decorado con monocapa impresa molecularmente (MIM) diferencia con precisión entre hormonas vegetales similares, como IAA, ácido 1H-indol-3-butírico (IBA) y kinetina (KT), con límites de detección en torno al rango subpicomolar. Se ha demostrado que Coronatine Insensitive-1 (COI1) actúa como un receptor de ácido jasmónico utilizando SPR. Se detectó ricina, una toxina vegetal, en una concentración 2500 veces menor que la dosis letal mínima (200 ng.ml-1) utilizando un biosensor SPR. Los estudios cinéticos de unión en tiempo real de las proteínas virales (VirE1 y VirE2) y el ADN monocatenario utilizando SPR han demostrado que su unión está fuertemente influenciada por el sustrato y que se produce en secuencias poli T y no en poli A y ADN monocatenario. Una interacción entre la proteína replicasa (p93) del virus de la necrosis del pepino (CNV) con la proteína huésped, Hsp 70 (chaperona molecular), ha revelado el papel potencial de la Hsp90 en el ensamblaje de la replicasa viral. El análisis SPR de una pequeña biblioteca de fitoquímicos ha demostrado que la elagitanina geraniina es uno de los inhibidores más potentes de la Hsp90 (un estabilizador de muchas oncoproteínas). Es probable que las futuras aplicaciones de la técnica SPR proporcionen enormes aportes a la comprensión molecular del desarrollo de las plantas y los procesos relacionados.