Loubna Allam, Wiame Lakhlili, Zineb Tarhda, Jihane Akachar, Fatima Ghrifi, Hamid El Amri y Azeddine Ibrahimi
La tirosina quinasa 3 del lémur (LMTK3) desempeña un papel clave en la regulación de la actividad del receptor de estrógeno α (ERα). Se ha definido como un actor esencial involucrado en el proceso de resistencia endocrina en pacientes con cáncer de mama acelerando la dispersión e invasión de células tumorales que son los primeros pasos del proceso metastásico. En ausencia de una estructura cristalizada de LMTK3 y con el fin de estudiar su inhibición, generamos su estructura tridimensional. Construimos la quinasa LMTK3 en su estado activo (DYG-in) utilizando el enfoque de modelado por homología. La evaluación del modelo generado por varias herramientas indicó la confiabilidad de la estructura 3D predicha y la buena calidad del modelo de características estereoquímicas fue confirmada por la herramienta PROCHECK. En conclusión, el enfoque de acoplamiento utilizado para estudiar la interacción LMTK3-ATP nos permite determinar residuos clave del sitio de unión de ATP que pueden ser útiles en el diseño de potenciales inhibidores de ATP competitivos de LMTK3 humana.