Revista de farmacogenómica y farmacoproteómica

Abstracto

Dimerización de los receptores acoplados a proteína G: diversidad de subtipos de receptores de somatostatina

Ujendra Kumar

Cinco subtipos específicos de receptores, a saber, el receptor de somatostatina 1-5 (SSTR1-5), que se expresan de forma diferencial en el tejido central y periférico de manera selectiva, tienen un papel diferente en muchas condiciones patológicas humanas. Los SSTR poseen siete dominios transmembrana y están vinculados a proteínas G; por lo tanto, pertenecen a la superfamilia de receptores acoplados a proteína G (GPCR). Existe una preponderancia de evidencia que sugiere la importancia de la dimerización de GPCR en la biogénesis, regulación y farmacología de los receptores. La dimerización de los subtipos de SSTR, con un interés específico en la formación de heterodímeros dentro de la familia u otros receptores relacionados, genera nuevos receptores con propiedades farmacológicas, bioquímicas y de señalización mejorada únicas, distintas de las del receptor nativo que existe como monómeros o dímeros. Una comprensión de los mecanismos moleculares involucrados en la dimerización de SSTR podría ofrecer una justificación para el diseño de fármacos futuros. Es importante destacar que obtener conocimientos sobre la estructura, la función y las vías de señalización de los subtipos de SSTR representaría un gran avance en la mejora del tratamiento de diversas enfermedades, como las enfermedades neurodegenerativas y los tumores de diversos orígenes. Además de analizar la importancia de la homodimerización y la heterodimerización de los subtipos de SSTR en particular, esta revisión describe primero el concepto de dimerización de GPCR y el papel de las proteínas de señalización asociadas a la membrana clave.